在许多制药公司和大学实验室，科学家正在寻找激酶复合物紧密合作，因为在基本细胞功能的酶发挥的关键作用。通过采取不同寻常的步骤来检查激酶复合物，在布朗大学和国立卫生研究院的研究人员发现了一个抢手的奖品：前所未有的详细描述其结构，其结构上罕见的位置，这可能是一个新的目标完成治疗药物。

在布朗大学，副教授，医学和化学的资深作者和11月6日在线发表在“自然化学生物学的一纸”Disregulation总是导致疾病，说：“沃尔夫冈PETI。 “为了更好的药物，我们想要做的是寻找不同的复合物不同的个别事物，但问题是我们不知道那些不常见的斑点的，我们没有告诉我们的结构的故事。我们是第一家获得这些结构之一。“

复杂PETI，布朗的同事丽贝卡，和他们的团队现在已经特点是几乎没有一个家喻户晓的名字：p38alpha：HePTP。然而，无论在世界各地的千家万户。这是一个MAP激酶家族的成员，调节细胞的功能，如增长和炎症的酶，。 MAP激酶信号中断相关的疾病包括阿尔茨海默氏症，类风湿关节炎和癌症。

要确定结构，本集团采取了罕见的步骤，包括核磁共振光谱和小角X射线散射技术相结合的使用在长岛布鲁克海文国家实验室的国家同步辐射光源。其结果是最清晰的画面，然而，一个MAP激酶复合物，来衡量一个只有108埃（一米的十亿十分之一）长，宽30埃。其产生的模型的决议是对单个原子的规模。

为了阐明自己的模型，他们探测复杂，发现其中p38alpha绑定到不同的HePTP衍生肽的领域。他们发现，一个特定的区域称为“KIS”，负责如何p38alpha：以其特有的方式HePTP复杂的形式。

“这确实表明有这些地区常见的部位有可能不同的复合物之间的独特外，PETI说。”

下一步是学习更多KIS和disregulation和疾病的作用，它可能最终起到。在他们的文章，作者表示要乐观地认为，他们新发现的知识将有临床意义，：“到分子间的相互作用，调节MAP激酶信号的强度和持续时间，这些结果提供了新的见解，并，转，地图的治疗干预提供新颖的途径激酶有关的疾病。“